Orosz György
Orosz György
tudományos fõmunkatárs
okleveles vegyész 1982, Eötvös Loránd Tudományegyetem;
egyetemi doktor, 1989, Eötvös Loránd Tudományegyetem;
posztdoktorális kutató, Univ. of Kansas, 1990-1992;
kémiai tudományok kandidátusa 1993.
Change
to English (váltás angolra)
Érdeklõdési
területek:
Szerves kémia, peptidkémia, szerkezet-hatás összefüggések, bioanalízis, nyomelemzési módszerek, kemilumineszcencia.
Telefon:
(1)2090-555, 1429-es vagy 1653-as mellék
Telefax: (1) 2090-602
Levelezési cím: 1518 Budapest 112, Postafiók
32.
E-mail: idea@idea.hu
I. Reaktív csoportot tartalmazó peptidszármazékok bioaktív molekulák szerepének és funkciójuk tanulmányozására
A peptid-receptor kölcsönhatás rendkívül komplex folyamat. Gyakran nem ismeretes a receptor és a peptid kölcsönhatásának pontos helye, a kölcsönható aminosav-oldalláncok helyzete sem ismert. Amennyiben a peptidekbe különbözo pozíciókban reaktív funkciós csoportokat építünk be, a reaktív csoportok és a receptor felszínén elhelyezkedo oldalláncok között szelektív, szerencsés esetben irreverzibilis kölcsönhatásokat építhetünk ki, amelyek lehetové tehetik a peptid és a biomolekula kölcsönhatás pontos helyének felderítését.
A "klasszikus" klórmetil-ketonok mellett az L-fenilalanin nitrogénmustárszármazéka, a melfalán, és maleimido csoportot tartalmazó vegyületek is alkalmasak lehetnek az opioid receptorok szerkezetének meghatározásához.
II. Peptidek szerkezet-hatás összefüggéseinek vizsgálata
Bizonyos peptidek szintézise még a mai korszerû módszerekkel is komoly szintetikus kihívás. Az általunk alakalmazott megközelítés a szilárd- és folyadékfázisú szintézis elõnyeit kombinálja. Kisebb fragmenseket szintetizálunk szilárd fázison, a védett fragmenseket lehasítjuk, tisztítjuk, majd továbbkapcsoljuk szilárd- vagy folyadékfázisban. Ez a megközelítés megfelelõ rugalmasságot biztosít nagyobb peptidek szerkezet-hatás vizsgálatában. A fragmensek segítségével a teljes molekula mellett annak kisebb részegységei is viszonylag könnyen elõállíthatók.
III. Fehérjeegységek modellezése
A mai biokémia eljutott arra a szintre, hogy a klasszikus értelemben vett peptidszintézis nagyobb peptidek elõállítására nem gazdaságos és egy natív fehérje egy-egy aminosavrészletének megváltoztatása elsõsorban biokémiai probléma.
A
fehérjék szerkezetének kialakulásának,
a kialakuló kölcsönhatások természetének
megértéséhez egyszerûbb
modellek szükségesek.
A modern szerkezetvizsgáló módszerek, elsõsorban
az NMR spektroszkópia, lehetõvé teszi kisebb
molekulák szerkezetének vizsgálatát,
szerencsés esetben a hosszabb idõm át stabilis
konformerkeverékek kiválasztását.
Vizsgálataink egyrészt már azonosított, stabilis szerkezeti elemek állandóságának meg növelésére, másrészt a minimálisan szükséges szerkezeti egységek felderítésére irányulnak.
Egyéb tevékenységek
- Peptidkémia és szerkezeti biokémia speciálkollégium.
- Szerves kémiai laborvezetés.
- Számítógépes kiadványszerkesztés (három jegyzet és egy tankönyv).
- A szerves.chem.elte.hu szerver rendszeradminisztrátora és webmestere.
- Biciklizés, úszás és fényképezés (pl. a teljes napfogyatkozás felvételei)
(a Praktikum és cikkek Adobe Acrobat Readerrel olvashatók)